ИСТИНА

В работе проведено исследование структурных и функциональных характеристик полуканалов бактериальной FoF1-AТФсинтазы с использованием молекулярного моделирования. Установлена последовательность полярных аминокислотных остатков и молекул воды, формирующих путь переноса протона в полуканалах. Определены области локализации трех консервативных структурных кластеров молекул воды (W1-W3), необходимых для замыкания цепи переноса протона. Показано, что наличие кардиолипина в мембране увеличивает гидратацию полуканалов. Обнаружены устойчивые пространственные положения боковых групп существенных аминокислот (aAsn214, aGln252) а-субъединицы, переключение между которыми обеспечивает непрерывность протонного транспорта. С помощью мутационного анализа выявлено, что замены некоторых полярных остатков приводят к значительным изменениям гидратации, и как следствие, разрыву цепи переноса протона. Полученные результаты, связанные с изучением процессов протонного транспорта, могут быть использованы для описания трансформации энергии в полуканалах, что необходимо для понимания механизмов сопряжения окислительного фосфорилирования, а также регуляции активности АТФсинтаз.